Contenido
- ¿Qué son exactamente las enzimas?
- ¿Cómo funcionan las enzimas?
- El modelo de cerradura y llave
- ¿Qué afecta la función de la enzima?
- ¿Qué son las coenzimas y cofactores?
En todo momento, sin ningún pensamiento consciente de su parte, los billones de células en su cuerpo están experimentando una enorme cantidad de reacciones químicas que lo mantienen vivo y en equilibrio. Si bien estas reacciones pueden ocurrir por sí mismas con el tiempo suficiente, esta tasa no sería lo suficientemente rápida para los requisitos del cuerpo humano.
Como resultado, casi todas las reacciones bioquímicas son asistidas por proteínas especializadas llamadas enzimas, que son biológicos catalizadores eso puede provocar reacciones más de un millón de veces más rápido.
La adaptación de las enzimas es muy alta; La mayoría de los cientos de enzimas conocidas pueden catalizar solo una reacción, y la mayoría de las reacciones solo pueden ser catalizadas por una enzima específica.
¿Qué son exactamente las enzimas?
Aunque el ácido nucleico El ARN de la molécula (ácido ribonucleico) a veces puede actuar como un catalizador no enzimático, las enzimas verdaderas son proteínas, lo que significa que consisten en largas cadenas de aminoácidos que se pliegan en una forma particular. Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, todos los cuales su cuerpo requiere en cierta cantidad.
Su cuerpo puede producir aproximadamente la mitad de estos, mientras que los demás deben ingerirse en la dieta. Los que tienes que comer se llaman aminoácidos esenciales.
Todos los aminoácidos tienen un átomo de carbono central unido a un grupo de ácido carboxílico (-COOH), un amino (-NH2), y una cadena lateral, generalmente denominada "-R" en diagramas químicos.
La cadena lateral determina el comportamiento único del aminoácido. El orden de los aminoácidos en una proteína se llama estructura primaria. Una cadena de aminoácidos se llama polipéptido; generalmente cuando se hace referencia a una molécula como tal, no es una proteína completa y funcional, sino una pieza de una.
Las cadenas de aminoácidos pueden organizarse en forma de espiral o de lámina; esto se conoce como proteínas estructura secundaria. La forma en que la molécula finalmente se organiza en tres dimensiones, en gran parte como resultado de las interacciones eléctricas entre los aminoácidos en diferentes partes de la molécula, se llama estructura terciaria.
Como con tantas cosas en el mundo natural, la forma se adapta a la función; es decir, la forma de una enzima determina su comportamiento preciso, incluida la fuerza con la que "busca" un determinado sustrato (es decir, la molécula sobre la que actúa una enzima).
¿Cómo funcionan las enzimas?
¿Cómo llevan a cabo las enzimas la actividad catalítica? Esta pregunta se puede separar en dos consultas relacionadas.
Uno: ¿cómo, en términos del movimiento básico de los átomos, las enzimas aceleran las reacciones? Y dos: ¿qué características especiales sobre la estructura de las enzimas permiten que esto suceda?
La forma en que una enzima acelera la velocidad de reacción es suavizando el camino entre el inicio y el final de la reacción. En este tipo de reacciones, el productos (las moléculas que quedan después de que termina la reacción) tienen una energía total menor que la reactivos (las moléculas que se transforman en productos durante la reacción).
Sin embargo, para poner en marcha la reacción, los productos deben superar una "joroba" de energía, llamada energía de activación (MIuna).
Imagínese estar en una bicicleta a media milla de su casa, un punto que se encuentra a 100 pies verticales sobre su camino de entrada. Si el camino sube primero 50 pies antes de descender rápidamente 150 pies para llegar al camino de entrada, obviamente debe pedalear por un tiempo antes de que pueda comenzar a moverse por inercia. Pero si el tramo de la carretera simplemente consiste en una bajada uniforme de media milla de largo, puede recorrer todo el camino.
Una enzima, en efecto, transforma el primer escenario en el segundo; la diferencia de elevación sigue siendo de 100 pies, pero el diseño general no es el mismo.
El modelo de cerradura y llave
A nivel de la cooperación molecular, el complejo enzima-sustrato a menudo se describe en términos de una relación de "cerradura y llave": la parte de la molécula enzimática que se une al sustrato, llamada sitio activo, tiene una forma que se adapta casi perfectamente a la molécula del sustrato.
Al igual que deslizar una llave en una cerradura y girarla provoca cambios en la cerradura (como el movimiento de un cerrojo), un catalizador logra actividad enzimática al hacer que la molécula del sustrato cambie de forma.
Estos cambios pueden dar como resultado un debilitamiento de los enlaces químicos en el sustrato a través de la distorsión mecánica, lo que le da a la molécula un "empuje" o un "giro" suficiente para moverse hacia la forma del producto final.
A menudo, el futuro producto existe en un estado de transición Mientras tanto, se parece un poco al reactivo y al producto.
Un modelo relacionado es el ajuste inducido concepto. En este escenario, la enzima y el sustrato inicialmente no hacen un ajuste perfecto de la cerradura y la llave, pero el solo hecho de que entren en contacto provoca cambios en la forma del sustrato que optimiza la interacción física enzima-sustrato.
El cambio en el sustrato hace que se parezca más a una molécula de estado de transición, que luego se transforma en el producto final a medida que avanza la reacción.
¿Qué afecta la función de la enzima?
Aunque son poderosas, las enzimas, como todas las moléculas biológicas, no son invencibles. Muchas de las mismas condiciones que dañan o destruyen otras moléculas, así como células y tejidos enteros, pueden ralentizar la actividad enzimática o impedir que funcionen por completo.
Como probablemente sepa, la temperatura de su cuerpo debe permanecer en un rango estrecho (generalmente de aproximadamente 97.5 a 98.8 grados Fahrenheit) para que pueda mantenerse saludable. Una razón para esto es que las enzimas dejan de funcionar correctamente si la temperatura corporal sube por encima de este nivel, lo que percibes como fiebre.
Además, las condiciones altamente ácidas pueden alterar los enlaces químicos de la enzima. Tal daño relacionado con la temperatura y el pH se llama desnaturalización de la enzima
Además, como es de esperar, un aumento en la cantidad de enzima tiende a acelerar aún más la reacción, mientras que una disminución en la concentración de enzima la ralentiza.
De manera similar, agregar más sustrato mientras se mantiene la misma cantidad de enzima acelera la reacción hasta que la enzima se "maximiza" y no puede atender a todo el sustrato presente.
¿Qué son las coenzimas y cofactores?
Supongamos que realiza un viaje en bicicleta de recaudación de fondos a través del país y en el camino recibe el apoyo de amigos que le ofrecen bebidas y ropa fresca de una camioneta.
Tus amigos necesitarán apoyo propio durante el viaje, como gasolina para el vehículo y comida para la tripulación.
Si su viaje puede considerarse como una "reacción" y la tripulación de la furgoneta es la "enzima" que "cataliza" su viaje, entonces las tiendas de alimentos en la ruta pueden considerarse coenzimas - en bioquímica, sustancias que no son enzimas, pero que son necesarias para que las enzimas realicen mejor su trabajo.
Al igual que los sustratos, las coenzimas se unen al sitio activo de las enzimas, donde se une el sustrato, pero no se consideran sustratos por sí mismas.
Las coenzimas a menudo funcionan como portadores de electrones, o ubicaciones temporales de acoplamiento para átomos o grupos funcionales que se transfieren entre las moléculas en la reacción general. Cofactores son moléculas inorgánicas como el zinc que ayudan a las enzimas en los organismos vivos, pero a diferencia de las coenzimas, no se unen al sitio activo de una enzima.
Los ejemplos de coenzimas comunes incluyen: