Contenido
- TL; DR (demasiado largo; no leído)
- Movimiento Molecular y el Rol de la Temperatura
- Efecto de la congelación sobre la actividad enzimática
- Estructura enzimática
- Ebullición y desnaturalización
Las enzimas son críticas para toda la vida porque catalizan reacciones químicas que de otro modo tendrían lugar muy lentamente para soportar la vida. Es importante destacar que las velocidades a las que las enzimas pueden catalizar sus reacciones objetivo y la capacidad de las enzimas para mantener su estructura dependen en gran medida de la temperatura. Como resultado, la congelación y la ebullición pueden tener efectos significativos sobre la actividad enzimática.
TL; DR (demasiado largo; no leído)
La ebullición descompone las enzimas para que ya no funcionen. Por debajo del punto de congelación, la cristalización impide que las enzimas funcionen.
Movimiento Molecular y el Rol de la Temperatura
Para comprender cómo la congelación afecta la actividad enzimática, primero es necesario comprender el efecto de la temperatura en las moléculas que son los sustratos para la catálisis enzimática. Dentro de las células, las moléculas del sustrato están en constante movimiento aleatorio, conocido como movimiento browniano, como resultado de colisiones entre las moléculas del sustrato y las moléculas de agua individuales. A medida que aumenta la temperatura, la velocidad de este movimiento molecular aleatorio también aumenta, ya que las moléculas tienen más energía vibratoria a temperaturas más altas. El movimiento más rápido aumenta la frecuencia de colisiones aleatorias entre moléculas y enzimas, lo cual es importante para la actividad enzimática, ya que las enzimas dependen de las moléculas de sustrato que chocan contra ellas antes de que pueda ocurrir una reacción.
Efecto de la congelación sobre la actividad enzimática
A temperaturas muy frías, predomina el efecto opuesto: las moléculas se mueven más lentamente, lo que reduce la frecuencia de las colisiones enzima-sustrato y, por lo tanto, disminuye la actividad enzimática. En el punto de congelación, el movimiento molecular disminuye drásticamente a medida que se produce la formación de sólidos y las moléculas se bloquean en formaciones cristalinas rígidas. Dentro de estos cristales sólidos, las moléculas tienen mucha menos libertad de movimiento en comparación con las mismas moléculas en una disposición líquida. Como resultado, las colisiones enzima-sustrato son extremadamente raras una vez que ocurre la congelación y la actividad enzimática es casi cero por debajo de la congelación.
Estructura enzimática
Aunque el aumento de la temperatura da como resultado tasas más altas de actividad enzimática, existe un límite superior de temperatura en el que las enzimas pueden continuar funcionando. Para entender por qué este es el caso, se debe considerar la estructura y función de las enzimas. Las enzimas son proteínas, formadas por aminoácidos individuales unidos en una estructura tridimensional por enlaces químicos entre aminoácidos. Esta estructura tridimensional es crítica para la actividad enzimática, ya que las enzimas están estructuradas para formar un "ajuste" físico alrededor de sus sustratos.
Ebullición y desnaturalización
A temperaturas cercanas a la ebullición, los enlaces químicos que mantienen unida la estructura de las enzimas comienzan a romperse. La pérdida resultante de la estructura tridimensional hace que las enzimas ya no se ajusten a sus moléculas de sustrato objetivo, y las enzimas dejan de funcionar por completo. Esta pérdida de estructura, conocida como desnaturalización, es irreversible: una vez que las enzimas se calientan tanto que los enlaces químicos que las mantienen juntas se rompen, no se volverán a formar espontáneamente si las temperaturas disminuyen. Esto es diferente a la congelación, que no afecta la estructura de la enzima: si las temperaturas aumentan después de la congelación, se restablecerá la actividad enzimática.