Contenido
- Información general de aminoácidos
- La estructura básica de los aminoácidos.
- Categorías de aminoácidos
- Aminoácidos Hidrofóbicos
- Aminoácidos Hidrofílicos
- Aminoácidos Cargados
- Aminoácidos Anfipáticos
Aminoácidos son una de las cuatro macromoléculas principales de la vida, siendo las otras carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos. Sirven principalmente como las unidades monoméricas de proteínas. Los 20 aminoácidos naturales se encuentran en todos los seres vivos, desde las bacterias hasta los humanos.
Dado que los aminoácidos hacen que las proteínas y las proteínas representen la mayor parte de su masa corporal, estos ácidos son literalmente el material del que están hechas las personas (y otros animales).
Los déficits en uno o más aminoácidos pueden conducir a tejidos incompletos o mal construidos y también se cree que juegan un papel en la génesis de algunos tipos de cáncer.
Información general de aminoácidos
El cuerpo humano es capaz de sintetizar 10 de estos ácidos, pero los otros 10 deben obtenerse de fuentes dietéticas y, por lo tanto, se denominan aminoácidos esenciales. A veces se ofrecen como suplementos de aminoácidos esenciales.
Los aminoácidos que el cuerpo puede fabricar se llaman aminoácidos no esenciales, un término un tanto engañoso ya que el cuerpo de hecho los requiere.
Cada aminoácido tiene una abreviatura de una letra mayúscula y una abreviatura de tres letras (p. Ej., tirosina pasa por "tyr" e "Y"). A veces, los aminoácidos se modifican después de que ya se han incorporado a las proteínas (un ejemplo es la hidroxilación de la prolina).
Los aminoácidos se han vuelto populares en los suplementos dietéticos entre las personas interesadas en la salud general y aquellos que esperan desarrollar masa muscular a través de una combinación de entrenamiento con pesas e intervenciones nutricionales.
La estructura básica de los aminoácidos.
La estructura universal de todos los aminoácidos es un átomo de carbono central que tiene un carboxilo grupo, un grupo amino, una átomo de hidrógeno y un Cadena lateral "R" eso varía de aminoácido a aminoácido unido a él.
los grupo carboxilo consiste en un átomo de carbono doblemente unido a un átomo de oxígeno y también unido a un grupo hidroxilo (-OH). Se puede representar como -CO (OH) y es esto lo que le da a estos compuestos la designación de "ácido", ya que el átomo de hidrógeno en el componente hidroxilo se dona fácilmente, dejando atrás un -CO (O-) grupo.
Los 20 aminoácidos que se encuentran en la naturaleza se llaman alfa-aminoácidos porque el grupo amino (-NH2) está unido al carbono alfa del ácido carboxílico, que es el carbono próximo al grupo -CO (OH). Este carbono también es el carbono "central" descrito anteriormente.
Los aminoácidos varían en masa de 75 gramos por mol (glicina) a 204 gramos por mol (triptófano), y en promedio son más pequeños que la glucosa de azúcar (180 gramos por mol).
Si cada aminoácido se observara con la misma frecuencia en la naturaleza, cada uno representaría aproximadamente el 5 por ciento de los aminoácidos en las estructuras de proteínas (100 por ciento dividido por 20 aminoácidos = 5 por ciento por aminoácido).
En realidad, estas frecuencias de ocurrencia varían desde un poco más del 1.2 por ciento (triptófano y cisteína) hasta un poco menos del 10 por ciento (leucina).
Categorías de aminoácidos
los Cadenas laterales "R", o simplemente cadenas R, se dividen en varias subcategorías que describen y determinan el comportamiento bioquímico del aminoácido en su conjunto. Un esquema común clasifica los aminoácidos como hidrofóbico, hidrofílico (o polar), cargado o anfipático.
Hidrofóbico proviene del griego para "temer al agua", y estos ocho aminoácidos están tan etiquetados porque sus cadenas laterales son no polar lo que significa que no llevan una carga electrostática neta o una carga distribuida asimétricamente. Como resultado de esta propiedad, los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran típicamente en el interior de las proteínas, "a salvo" del agua.
Del mismo modo, estos ácidos hidrofílico Los pares tienden a reunirse en las superficies exteriores de las proteínas. Cargado y anfipático Mientras tanto, las moléculas muestran sus propios encantos y peculiaridades.
A continuación se incluye una lista de aminoácidos individuales junto con algunas de sus características distintivas. Se presentan en orden de abreviaturas de una letra para facilitar la referencia, pero si elige memorizar los nombres de los aminoácidos, debe usar cualquier esquema de agrupación u otro truco que haga esta tarea lo más fácil posible.
Aminoácidos Hidrofóbicos
Estos ocho aminoácidos generalmente se agrupan y a veces se denominan "no polares" en lugar de hidrófobos, aunque en esencia significan lo mismo. Participan en el interior de proteínas en interacciones de van der Waals, que son como enlaces covalentes o iónicos pero mucho más débiles y más transitorios.
El triptófano a veces se incluye con este grupo, pero en realidad es anfipático.
Aminoácidos Hidrofílicos
Estos aminoácidos a menudo se denominan "polares, pero no cargados". Sazonan las superficies exteriores de las proteínas y no retroceden en presencia de agua.
Aminoácidos Cargados
Estos compuestos se comportan de manera muy parecida a los aminoácidos hidrofílicos (polares), ya que interactúan fácilmente con el agua, pero tienen una carga neta de +1 o -1. Esto los convierte en ácidos (donantes de protones) o bases (aceptores de protones) al pH o acidez del cuerpo humano.
Aminoácidos Anfipáticos
"Anfipático" se traduce más o menos como "sentir ambos" en griego, y estos aminoácidos pueden funcionar como no polares (hidrofóbicos) y polares (hidrofílicos), casi como un jugador de softball que no es un lanzador o bateador superestrella pero que puede funcionar con capacidad en ambos roles en un deporte en el que la mayoría de las capacidades de los jugadores son altamente especializadas.
No llevan una carga neta, pero la distribución de la carga eléctrica a lo largo de las cadenas R de estos aminoácidos es marcadamente asimétrica.